Bílkoviny, odborně proteiny (z řeckého πρώτειος próteios „prvotní, primární, hlavní“), patří mezi biopolymery. Proteiny se řadí mezi makromolekuly, které obsahují jeden nebo více dlouhých řetězců aminokyselinových zbytků. Plní v organismech širokou škálu funkcí, včetně katalýzy metabolických reakcí, replikace DNA, reakce na podněty, poskytování struktury buňkám a organismům a také transport molekul z jedné polohy do polohy druhé.
Proteiny se od sebe navzájem liší především svou sekvencí aminokyselin, která je dána nukleotidovou sekvencí jejich genů, a které obvykle vede ke sbalení proteinu do specifických 3D struktur, které určují jeho aktivitu. Lineární řetězec aminokyselinových zbytků se nazývá polypeptid. Proteiny obsahují alespoň jeden dlouhý polypeptid. Krátké polypeptidy, obsahující méně než 20–30 zbytků, jsou zřídka považovány za proteiny a často se nazývají peptidy nebo někdy oligopeptidy. Jednotlivé aminokyselinové zbytky jsou spolu vázány peptidovými vazbami a sousedními aminokyselinovými zbytky. Sekvence aminokyselinových zbytků v proteinu je definována sekvencí genu, který je zakódován v genetickém kódu. Obecně genetický kód specifikuje 20 standardních aminokyselin, ale u určitých organismů může genetický kód zahrnovat selenocystein a pyrrolysin. Krátce po syntéze nebo dokonce během syntézy jsou zbytky v proteinu často chemicky modifikovány posttranslační modifikací, která mění fyzikální a chemické vlastnosti, skládání, stabilitu, aktivitu a nakonec i funkci proteinů. Některé proteiny mají připojené nepeptidové skupiny, které lze nazvat prostetické skupiny nebo kofaktory. Proteiny mohou také spolupracovat na dosažení konkrétní funkce a často se spojují a vytvářejí stabilní proteinové komplexy.
Jakmile se proteiny vytvoří, existují pouze po určitou dobu a pak jsou degradovány a recyklovány buněčným aparátem prostřednictvím procesu přeměny proteinů. Životnost proteinu se měří podle jeho poločasu rozpadu a pokrývá široký rozsah. Mohou existovat minuty nebo roky s průměrnou délkou života 1–2 dny v savčích buňkách. Abnormální nebo špatně poskládané proteiny jsou degradovány rychleji buď kvůli tomu, že jsou cíleny pro destrukci, nebo kvůli tomu, že jsou nestabilní.
Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulovou hmotností 103 až 106 složené z aminokyselin spojených peptidovou vazbou mezi karboxylem jedné aminokyseliny a aminoskupinou následující aminokyseliny.
Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Henri Braconnot již v roce 1820 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Podrobněji strukturu bílkovin popsali Hermann Emil Fischer a Linus Pauling.
Stejně jako jiné biologické makromolekuly, jako jsou polysacharidy a nukleové kyseliny, jsou proteiny nezbytnou součástí organismů a účastní se prakticky všech procesů v buňkách. Mnoho proteinů jsou enzymy, které katalyzují biochemické reakce a jsou životně důležité pro metabolismus. Proteiny mají také strukturální nebo mechanické funkce, jako je aktin a myosin ve svalu a proteiny v cytoskeletu, které tvoří systém lešení, který udržuje tvar buňky. Jiné proteiny jsou důležité v buněčné signalizaci, imunitních reakcích, buněčné adhezi a buněčném cyklu. U zvířat jsou bílkoviny potřebné ve stravě, aby poskytly esenciální aminokyseliny, které nemohou být syntetizovány. Trávení rozkládá proteiny pro metabolické využití.
Proteiny mohou být purifikovány z jiných buněčných složek použitím různých technik, jako je ultracentrifugace, precipitace, elektroforéza a chromatografie; příchod genetického inženýrství umožnil řadu metod pro usnadnění čištění. Metody běžně používané ke studiu struktury a funkce proteinu zahrnují imunohistochemii, místně řízenou mutagenezi, rentgenovou krystalografii, nukleární magnetickou rezonanci a hmotnostní spektrometrii.
